โปรตีนดำเนินการตอบสนองทางชีวเคมีที่ซับซ้อนและต้องมีโครงสร้างเชิงพื้นที่สามมิติพิเศษเมื่อทำหน้าที่ของจุลินทรีย์ . หลังจากการสร้างจุลินทรีย์โปรตีนเองก็ยังได้รับกระบวนการทางสรีรวิทยาที่ซับซ้อน . ในการทดลองทางชีวเคมี ไฮโดรคลอไรด์และยูเรียเป็นรีเอเจนต์ทดลองที่ใช้กันมากที่สุดในการ denaturation โปรตีน . ดังนั้นความแตกต่างระหว่างทั้งสองคืออะไร? วิธีเลือกในการทดลอง?
เนื่องจากประสิทธิภาพของปัจจัยภายนอกโครงสร้างของโมเลกุลโปรตีนธรรมชาติบริสุทธิ์ได้รับการเปลี่ยนแปลงที่ผิดปกติส่งผลให้สูญเสียกิจกรรมทางชีวภาพและการเปลี่ยนแปลงที่ผิดปกติในคุณสมบัติทางกายภาพและทางเคมีของพวกเขา . สถานการณ์นี้เรียกว่าการเชื่อมโยงกันของโปรตีน โครงสร้างหลัก .
Guanidine hydrochloride และ urea transgender proteins มีสองระบบ: ระบบแรกคือการผสมผสานของโปรตีน transgender กับ guanidine hydrochloride และ urea ทำให้เกิดการสังเคราะห์ไนตริกออกไซด์ . เมื่อไนตริกออกไซด์ เอเจนต์ . โปรตีนในสภาพธรรมชาติที่บริสุทธิ์ยังคงเปลี่ยนเป็นไนตริกออกไซด์ซินเทสในที่สุดนำไปสู่การแปลงเพศโปรตีนที่สมบูรณ์ ระบบที่สองคือผลการละลายของ guanidine hydrochloride และ urea ต่อการตกค้างของกรดอะมิโนที่ไม่ชอบน้ำ . เนื่องจากความสามารถของ guanidine hydrochloride และยูเรียเพื่อสร้างพันธะโควาเลนต์ การแก้ปัญหา . เป็นผลให้ guanidine hydrochloride และ urea กลายเป็นตัวทำละลายอินทรีย์ที่ดีสำหรับการตกค้างที่ไม่ใช่ขั้วทำให้เกิดการตกค้างที่ไม่ชอบน้ำภายในโครงสร้างโมเลกุลโปรตีนเพื่อยืดหยุ่นและเพิ่มความสามารถในการละลาย
ความแตกต่างระหว่างการแปลงโปรตีนทั้งสอง:
ค่าความเข้มข้น: ที่อุณหภูมิในร่ม 3-2 mol/l guanidine ไฮโดรคลอไรด์สามารถทำให้โปรตีนทรงกลมเปลี่ยนจากสถานะธรรมชาติของพวกเขาไปเป็นศูนย์กลางของสถานะการเปลี่ยนแปลงของพวกเขา . การเพิ่มค่าความเข้มข้นของสารลดลง สถานะ . guanidine hydrochloride มีความสามารถในการสูญเสียสภาพที่แข็งแกร่งกว่ายูเรียเนื่องจากคุณสมบัติประจุบวก . โปรตีนทรงกลมบางตัวไม่สามารถเปลี่ยนได้อย่างสมบูรณ์แม้ในการแก้ปัญหา 8 mol/l Lure โซลูชัน .
ความสามารถในการละลาย: ความสามารถในการละลายของยูเรียนั้นช้ากว่าและอ่อนแอกว่าของ guanidine ไฮโดรคลอไรด์ด้วยความสามารถในการละลาย 70%~ 90%. เมื่อยูเรียมีประสิทธิภาพที่ยาวนานขึ้นหรืออุณหภูมิสูงกว่า ข้อดีของการไม่อ่อนแอในอิเล็กโทรไลต์การวางตัวเป็นกลางและต้นทุนต่ำ Guanidine Hydrochloride มีความสามารถในการละลายมากกว่า 95% และผลการหลอมเหลวอย่างรวดเร็วโดยไม่ทำให้เกิดการตกแต่งพันธบัตรโควาเลนต์ของโปรตีน recombinant สินทรัพย์ . อย่างไรก็ตามมันมีข้อเสียเช่นต้นทุนที่สูงกว่า
โดยรวมแล้วในฐานะรีเอเจนต์ทดลองทั่วไปในกระบวนการ denaturation โปรตีนข้อดีและข้อเสียของ guanidine hydrochloride และ urea มีดังนี้: guanidine hydrochloride มีความสามารถในการละลายและการถ่ายโอนที่ค่อนข้างสูง มาตรฐานและผลกระทบต่อการวิเคราะห์โครมาโตกราฟีการแลกเปลี่ยนโปรตีนไอออน; ยูเรียมีความสามารถในการละลายที่ค่อนข้างแย่ แต่ก็มีข้อดีเช่นไม่ได้เป็นอิเล็กโทรไลต์ที่อ่อนแอไม่เสียค่าใช้จ่ายต่ำและไม่ทำให้โปรตีนจำนวนมากสามารถตั้งถิ่นฐานได้อย่างง่ายดายหลังจากโปรตีน refolding . ในการทดลองที่เฉพาะเจาะจงนักวิจัยทางวิทยาศาสตร์จะต้องเลือกตามมาตรฐานและวัตถุประสงค์